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Predictions of RNA-binding ability and aggregation propensity of proteins

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dc.contributor.author Agostini, Federico, 1985-
dc.contributor.other Tartaglia, Gian Gaetano
dc.contributor.other Universitat Pompeu Fabra. Departament de Ciències Experimentals i de la Salut
dc.date.accessioned 2017-09-27T01:31:55Z
dc.date.available 2017-09-27T01:31:55Z
dc.date.issued 2014-06-16
dc.identifier http://hdl.handle.net/10803/318159
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/10230/25045
dc.description.abstract RNA-binding proteins (RBPs) control the fate of a multitude of coding and non-coding transcripts. Formation of ribonucleoprotein (RNP) complexes fine-tunes regulation of post-transcriptional events and influences gene expression. Recently, it has been observed that non-canonical proteins with RNA-binding ability are enriched in structurally disordered and low-complexity regions that are generally involved in functional and dysfunctional associations. Therefore, it is possible that interactions with RNA protect unstructured protein domains from aberrant associations or aggregation. Nevertheless, the mechanisms that prevent protein aggregation and the role of RNA in such processes are not well understood. In this work, I will describe algorithms that I have developed to predict protein solubility and to estimate the ability of proteins and transcripts to interact. I will illustrate applications of computational methods and show how they can be integrated with high throughput approaches. The overarching goal of my work is to provide experimentalists with tools that facilitate the investigation of regulatory mechanisms controlling protein homeostasis.
dc.description.abstract Las proteínas de unión de ARN son responsables de controlar el destino de una multitud de transcriptos codificantes y no codificantes. De hecho, la formación de complejos de ribonucleoproteínas (RNP) afina la regulación de una serie de eventos post-transcripcionales e influye en la expresión génica. Recientemente, se ha observado que las proteínas con capacidad no canónica de unión al ARN se enriquecen en las regiones estructuralmente desordenadas y de baja complejidad, que son las que participan generalmente en asociaciones funcionales y disfuncionales. Por lo tanto, es posible que interactuar con el ARN pudiera ser una manera de proteger las proteínas no estructuradas de asociaciones aberrantes o de agregación. Sin embargo, los mecanismos que impiden la agregación de proteínas y la función del ARN en tales procesos no están bien descritas. En este trabajo, se describen los me ́todos que he desarrollado para predecir la solubilidad de proteínas y para estimar la capacidad de transcriptos y proteínas de interactuar. De otra parte, voy a ilustrar sus aplicaciones y explicar como los métodos de bajo rendimiento han evolucionado a un mayor rendimiento. El objetivo final es proporcionar instrumentos a los investigadores experimentales que se pueden utilizar para facilitar la investigación de los mecanismos reguladores que controlan la homeostasis molecular.
dc.format application/pdf
dc.format 139 p.
dc.language.iso eng
dc.publisher Universitat Pompeu Fabra
dc.rights ADVERTIMENT. L'accés als continguts d'aquesta tesi doctoral i la seva utilització ha de respectar els drets de la persona autora. Pot ser utilitzada per a consulta o estudi personal, així com en activitats o materials d'investigació i docència en els termes establerts a l'art. 32 del Text Refós de la Llei de Propietat Intel·lectual (RDL 1/1996). Per altres utilitzacions es requereix l'autorització prèvia i expressa de la persona autora. En qualsevol cas, en la utilització dels seus continguts caldrà indicar de forma clara el nom i cognoms de la persona autora i el títol de la tesi doctoral. No s'autoritza la seva reproducció o altres formes d'explotació efectuades amb finalitats de lucre ni la seva comunicació pública des d'un lloc aliè al servei TDX. Tampoc s'autoritza la presentació del seu contingut en una finestra o marc aliè a TDX (framing). Aquesta reserva de drets afecta tant als continguts de la tesi com als seus resums i índexs.
dc.rights info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.source TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)
dc.title Predictions of RNA-binding ability and aggregation propensity of proteins
dc.type info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
dc.type info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.modified 2017-09-25T10:14:49Z
dc.subject.keyword Intrinsically disordered region (IDR)
dc.subject.keyword Long non-coding RNA (lncRNA)
dc.subject.keyword Low-complexity sequence (LCS)
dc.subject.keyword Protein aggregate
dc.subject.keyword Ribonucleoprotein complex (RNP complex)
dc.subject.keyword RNA granule
dc.subject.keyword RNA recognition element (RRE)
dc.subject.keyword RNA-binding protein (RBP)
dc.subject.keyword Stress granules
dc.subject.keyword Región intrínsecamente desordenada
dc.subject.keyword ARN largo no codificante
dc.subject.keyword Secuencia de baja complejidad
dc.subject.keyword Agregado proteico
dc.subject.keyword Complejo de ribonucleoproteína
dc.subject.keyword Gránulo de ARN
dc.subject.keyword Elemento de reconocimiento de ARN
dc.subject.keyword Proteína de unión al ARN
dc.subject.keyword Gránulos de estrés
dc.subject.keyword 577


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